絲裂原活化蛋白激酶(Mitogen-activated protein kinase, MAPK)是真核生物整合胞外信號(hào)與細(xì)胞反應(yīng)的重要信號(hào)樞紐。MAPK在跨膜受體的下游，通過(guò)磷酸化不同底物蛋白來(lái)激發(fā)特異的基因表達(dá)和細(xì)胞反應(yīng)。因此，MAPK底物蛋白的研究將加深我們對(duì)植物感受外界信號(hào)后啟動(dòng)特異細(xì)胞反應(yīng)機(jī)制的認(rèn)識(shí)。然而，蛋白磷酸化的瞬時(shí)性給MAPK底物的鑒定造成了一定的困難。
中科院微生物所邱金龍課題組創(chuàng)新性地利用組成型激活形式的MPK4為誘餌，篩選擬南芥酵母雙雜交文庫(kù)獲得了其互作蛋白MYB75。MYB75是一種R2R3類(lèi)轉(zhuǎn)錄因子，調(diào)控花青素的積累。
研究發(fā)現(xiàn)，MPK4與MYB75在體內(nèi)相互作用，且這種互作依賴(lài)于MPK4的激酶活性。MPK4參與了光誘導(dǎo)的花青素積累，與MPK4互作是MYB75調(diào)控花青素合成的功能所必需的。進(jìn)一步研究發(fā)現(xiàn)，MPK4可被光信號(hào)激活。激活的MPK4磷酸化MYB75，且磷酸化主要發(fā)生在Thr126 和Thr131位點(diǎn)。磷酸化使MYB75蛋白的穩(wěn)定性增加，從而顯著促進(jìn)花青素的合成。
有趣的是，這種MYB75蛋白穩(wěn)定性的增加并不依賴(lài)于E3泛素連接酶COP1。研究結(jié)果揭示了MPK4介導(dǎo)的MYB75磷酸化是光誘導(dǎo)的花青素積累所必需的。
作為最主要的環(huán)境信號(hào)之一，光影響植物的多個(gè)生理和代謝過(guò)程。目前，對(duì)植物光受體的研究相對(duì)清楚，但是光調(diào)節(jié)下游反應(yīng)的信號(hào)轉(zhuǎn)導(dǎo)機(jī)理仍然所知甚少。該項(xiàng)研究工作揭示了MAPK在光信號(hào)轉(zhuǎn)導(dǎo)中發(fā)揮著重要作用。此外，該工作也為蛋白激酶底物的篩選和鑒定提供了新思路。
上述研究成果已在線(xiàn)發(fā)表在植物生物學(xué)重要刊物The Plant Cell上（http://dx.doi.org/10.1105/tpc.16.00130）。
邱金龍課題組李盛楠博士及博士生王文義為文章的共同第一作者，邱金龍研究員為通訊作者。該研究得到了中國(guó)科學(xué)院戰(zhàn)略性先導(dǎo)科技專(zhuān)項(xiàng)（B類(lèi)）和國(guó)家自然科學(xué)基金的資助。
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